Caspase 4

Caspase 4
Caractéristiques générales
Symbole CASP4
N° EC 3.4.22.57
Homo sapiens
Locus 11q22.3
Masse moléculaire 43 262 Da[1]
Nombre de résidus 377 acides aminés[1]
Liens accessibles depuis GeneCards et HUGO.
Caspase 4
N° EC EC 3.4.22.57
N° CAS 182762-08-9
Activité enzymatique
IUBMB Entrée IUBMB
IntEnz Vue IntEnz
BRENDA Entrée BRENDA
KEGG Entrée KEGG
MetaCyc Voie métabolique
PRIAM Profil
PDB RCSB PDB PDBe PDBj PDBsum

La caspase 4 est une protéase à cystéine de la famille des caspases. Elle catalyse le clivage des chaînes polypeptidiques au niveau de séquences ayant un résidu d'aspartate en P1, avec une préférence pour les séquences Tyr–Val–Ala–Asp-|- et Asp–Glu–Val–Asp-|-.

Elle contient du côté N-terminal un domaine CARD (en) qui joue un rôle dans l'activation de la proenzyme[2],[3],[4]. Cette enzyme est capable d'autoclivage, et peut également cliver la procaspase 1 pour en libérer la sous-unité p30, mais, contrairement à la caspase 1, demeure très peu efficace pour produire de l'Interleukine 1β à partir de la pro-interleukine 1β[5],[6]. La caspase 4 et la caspase 5 clivent la procaspase 3 pour en libérer la petite sous-unité p12 mais pas la grande sous-unité p17[2]. L'acétyl–Tyr–Val–Ala–Asp–CHO, inhibiteur de la caspase 1, inhibe également cette enzyme, mais plus lentement[6].

Notes et références

  1. 1 2 Les valeurs de la masse et du nombre de résidus indiquées ici sont celles du précurseur protéique issu de la traduction du gène, avant modifications post-traductionnelles, et peuvent différer significativement des valeurs correspondantes pour la protéine fonctionnelle.
  2. 1 2 (en) Shinji Kamada, Yoshimitsu Funahashi et Yoshihide Tsujimoto, « Caspase-4 and caspase-5, members of the ICE/CED-3 family of cysteine proteases, are CrmA-inhibitable proteases », Cell Death and Differentiation, vol. 4, no 6,‎ , p. 473-478 (PMID 16465268, DOI 10.1038/sj.cdd.4400268, lire en ligne)
  3. ↑ (en) Fabio Martinon et Jürg Tschopp, « Inflammatory Caspases: Linking an Intracellular Innate Immune System to Autoinflammatory Diseases », Cell, vol. 117, no 5,‎ , p. 561-574 (PMID 15163405, DOI 10.1016/j.cell.2004.05.004, lire en ligne)
  4. ↑ (en) Howard Y. Chang et Xiaolu Yang, « Proteases for Cell Suicide: Functions and Regulation of Caspases », Microbiology and Molecular Biology Reviews, vol. 64, no 4,‎ , p. 821-846 (PMID 11104820, PMCID 99015, DOI 10.1128/MMBR.64.4.821-846.2000, lire en ligne)
  5. ↑ (en) Chi Faucheu, Anita Diu, A. W. Edith Chan, Anne-Marie Blanchet, Christine Miossec, Françoise Herve, Veronique Collard-Dutilleul, Yong Gu, Robert A. Aldape, Judith A. Lippke, Corinne Rocher, Michae S.-S. Su, David J. Livingston, Thierry Hercend et Jean-Louis Lalanne, « A novel human protease similar to the interleukin-1β converting enzyme induces apoptosis in transfected cells », EMBO Journal, vol. 14, no 9,‎ , p. 1914-1922 (PMID 7743998, PMCID 398290, lire en ligne)
  6. 1 2 (en) Florence Fassy, Odile Krebs, Hélène Rey, Bentou Komara, Corinne Gillard, Cécile Capdevila, Christopher Yea, Chi Faucheu, Anne-Marie Blanchet, Christine Miossec et Anita Diu-Hercend, « Enzymatic activity of two caspases related to interleukin-1β-converting enzyme », European Journal of Biochemistry, vol. 253, no 1,‎ , p. 76-83 (PMID 9578463, DOI 10.1046/j.1432-1327.1998.2530076.x, lire en ligne)
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