Neurotoxine dérivée des éosinophiles

Neurotoxine dérivée des éosinophiles
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Structure d'une neurotoxine dérivée d'éosinophiles humains (PDB 1GQV[1])
N° EC EC 3.1.27.5
N° CAS 9001-99-4
Activité enzymatique
IUBMB Entrée IUBMB
IntEnz Vue IntEnz
BRENDA Entrée BRENDA
KEGG Entrée KEGG
MetaCyc Voie métabolique
PRIAM Profil
PDB RCSB PDB PDBe PDBj PDBsum
GO AmiGO / EGO

La neurotoxine dérivée des éosinophiles (EDN, pour Eosinophil-Derived Neurotoxin) est une enzyme de la famille des ribonucléases pancréatiques qui, chez l'homme, est encodée par le gène RNASE2[2],[3] situé sur le chromosome 14. On la trouve dans les granulocytes éosinophiles. Elle est étroitement apparentée à la protéine cationique des éosinophiles (ECP) dont elle a divergé il y a une cinquantaine de millions d'années après la séparation entre singes de l'Ancien monde et du Nouveau monde[4]. Elle est relativement neutre et possède des propriétés cytotoxiques. Elle est capable in vitro de réduire l'activité des virus à ARN monocaténaire grâce à son activité ribonucléase. Elle intervient également en attirant les cellules du système immunitaire.

Notes et références

  1. ↑ (en) G. Jawahar Swaminathan, Daniel E. Holloway, Kasinadar Veluraja et K. Ravi Acharya, « Atomic Resolution (0.98 Å) Structure of Eosinophil-Derived Neurotoxin », Biochemistry, vol. 41, no 10,‎ , p. 3341-3352 (PMID 11876642, DOI 10.1021/bi015911f, lire en ligne)
  2. ↑ (en) D. M. Mastrianni, R.L. Eddy, H. F. Rosenberg, S. E. Corrette, T. B. Shows, D. G. Tenen et S. J. Ackerman, « Localization of the human eosinophil Charcot-Leyden crystal protein (Lysophospholipase) gene (CLC) to chromosome 19 and the human ribonuclease 2 (eosinophil-derived neurotoxin) and ribonuclease 3 (eosinophil cationic protein) genes (RNS2 and RNS3) to chromosome 14 », Genomics, vol. 13, no 1,‎ , p. 240-242 (PMID 1577491, DOI 10.1016/0888-7543(92)90237-M, lire en ligne)
  3. ↑ (en) H. F. Rosenberg, D. G. Tenen et S. J. Ackerman, « Molecular cloning of the human eosinophil-derived neurotoxin: a member of the ribonuclease gene family », Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America, vol. 86, no 12,‎ , p. 4460-4464 (PMID 2734298, PMCID 287289, DOI 10.1073/pnas.86.12.4460, lire en ligne)
  4. ↑ (en) Helene F. Rosenberg, « RNase A ribonucleases and host defense: an evolving story », Journal of Leukocyte Biology, vol. 83, no 5,‎ , p. 1079-1087 (PMID 18211964, PMCID 2692241, DOI 10.1189/jlb.1107725, lire en ligne)
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